In der Arbeit der neu an der Fakultät CCB berufenen Gruppe um Prof. Dr. Rasmus Linser, die sich mit Ent­wick­lung und Anwendung von innovativer NMR-spektroskopischer Methodik befasst, zeigen die Autoren, wie die Festkörper-NMR einen Schritt weiter in Richtung universeller Einsetzbarkeit geht. Mussten vor einem Jahrzehnt noch Proteinmengen von 30-50 mg verwendet werden, konnten in den letzten Jahren durch schnelleres Ro­tie­ren der Proben um den „magischen Winkel“ die notwendigen Mengen etwa um den Faktor 10 reduziert werden. Es wurde allerdings vollständige Deuterierung für die Proteine verwendet, was präparativ aufwendig war und viele potentielle Anwendungen ausschloss. Mit der neuesten Generation ultraschneller Rotoren, die bis zu 110 000 Ro­ta­tio­nen pro Sekunde vollführen, kann – so zeigen Linser und Kollegen – bei weiterer Reduktion der Proteinmenge auf ein halbes Milligramm, auch auf die Deuterierung verzichtet werden. Dieser Ansatz ist kein fauler Kompromiss, sondern bietet im Gegenteil zusätzliche Möglichkeiten, die Proteine im Hinblick auf ihre biologische Funktion hin zu untersuchen. Insbesondere können neben der Struktur und der ortsaufgelösten Dynamik durch die Verfügbarkeit von Seitenkettenprotonen für die Analyse auch Informationen wie die Protonierungszustände von Histidinseitenketten erhalten werden.