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Studierende laufen über den Campus Nord. Es ist eine große rote Skulptur in Form von großen Zahnrädern zu erkennen. © Roland Baege​/​TU Dortmund

Fliegende Proteine aus Salzwasser

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  • Neues aus der Fakultät 2026
Grafische Zusammenfassung © AK-Urner​/​TU Dortmund
Ein Forschungsteam der TU Dortmund und Sapienza Università di Roma hat das Detergens [G1] für die Untersuchung des Einflusses von Natriumchlorid auf biomolekulare Wechselwirkungen mit Massenspektrometrie etabliert. Die Ergebnisse wurden von Prof. Francesco Fiorentino, Prof. Wolf Hiller und Dr. Leonhard H. Urner in der Fachzeitschrift ACS Measurement Science Au veröffentlicht.
Grafische Zusammenfassung © AK-Urner​/​TU Dortmund​/​Chat-GPT
Das Detergens [G1] ermöglicht die native Massenspektrometrie löslicher Proteine sowie ihrer Komplexe mit Lipiden und Wirkstoffen bei bislang nicht zugänglichen Salzkonzentrationen in wässriger Lösung. Die Abbildung wurde mit ChatGPT erstellt.

Natriumchlorid ist ein essenzielles Salz, das biomolekulare Wechselwirkungen in lebenden Systemen beeinflusst. Native Massenspektrometrie hat sich zu einem wich­ti­gen Werkzeug für die Untersuchung solcher Wechselwirkungen entwickelt. Da Salz die massenspektrometrische Analyse stört, wird es üblicherweise vor der Messung aus den Proben entfernt. Eine Untersuchung salzabhängiger biomolekularer Wechselwirkungen wird unmöglich.

Das Detergens [G1] wurde als Zusatzstoff etabliert, um Natriumchlorid in Proben zu belassen und massenspektrometrische Messungen zu ermöglichen. [G1] ermöglicht die routinemäßige Analyse von Proteinkomplexen bei bislang nicht zugänglichen Ionenstärken und biophysikalisch relevanten Analytkonzentrationen. Medizinrelevante supramolekulare Wechselwirkungen, die von Natriumchlorid abhängen, z.B. die Bindung des Arzneistoffs Semaglutid an Albumin, können nun direkt auf Ebene einzelner Protein-Wirkstoff-Komplexe untersucht werden. Ergänzende Untersuchungen mittels Kernspinresonanzspektroskopie und Simulationen offenbarten bislang unterschätzte Wechselwirkungen zwischen [G1] und Natriumchlorid in Lösung und Vakuum. Diese Ergebnisse liefern mechanistische Einblicke in die Technologie und erklären, warum [G1] native Massenspektrometrie unter biophysikalisch relevanten Salz­be­din­gun­gen ermöglicht.

Die Studie positioniert [G1] als einfach anzuwendenden Probenzusatz, der die biophysikalische Analyse salzabhängiger Wechselwirkungen in Membranproteinen und löslichen Proteinkomplexen ermöglicht.

Pub­li­ka­tion:

Arbeitsgruppe Dr. Urner:

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