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Studie zeigt die Be­deu­tung einer atypischen intramolekularen Ha­lo­gen­bin­dung

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  • Neues aus der Fakultät 2018
Grafikillustration © CCB​/​TU Dortmund

Die Arbeitsgruppe um Prof. Rauh beschreibt in einer neuen Arbeit die Struktur der Glykogensynthase-Kinase GSK-3β im Komplex mit dem potenten Inhibitor PIK-75. In enger Ko­ope­ra­tion mit Kollegen aus Brasilien und BayerCrop Science fanden sie dabei eine zuvor nicht beobachtete atypische Art der Ha­lo­gen­bin­dung, die den Inhibitor in einer aktiven Konformation stabilisiert und die Bindung an das Enzym erleichtert.

Die Studie gibt somit neue Einblicke, wie kleine Moleküle durch das Einfrieren biologisch aktiver Kon­for­ma­tio­nen in Zukunft noch gezielter optimiert werden können, um potente Wirk­stof­fe für die Behandlung von Erkrankungen zu erhalten. Die Ergebnisse wurden in der Angewandten Chemie publiziert (doi.org/10.1002/anie.201804917).

 

Tesch, R., Becker, C., Müller, M. P., Beck, M. E., Quambusch, L., Getlik, M., Lategahn, J., Uhlenbrock, N., Costa, F. N., Polêto, M. D., de Sena Murteira Pinheiro, P., Rodrigues, D. A., Sant'Anna, C. M., Ferreira, F. F., Verli, H., Fraga, C. A. M., and Rauh, D. (2018) An Unusual Intramolecular Halogen Bond guides Conformational Selection, Angew Chem Int Ed Engl. doi.org/10.1002/anie.201804917

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