Ein genaues Verständnis über den Aufbau bakterieller Zellmembranen ist ent­schei­dend für die Ent­wick­lung neuer Antibiotika gegen bakterielle Infektionen. Die Zellwand ist der erste Berührungspunkt zwischen Antibiotikum und Bakterium. Besitzt ein Antibiotikum keine geeignete chemische Struktur, prallt es an bakteriellen Zellwänden ab – und die Behandlung einer Infektion scheitert. Diese Konsequenz wird global mit steigender Tendenz beobachtet: Laut Robert Koch-Institut sterben jedes Jahr ungefähr 1,27 Millionen Menschen an den Folgen einer Infektion mit Bakterien, die gegen Antibiotika resistent sind.

Um die Ent­wick­lung wirksamer Antibiotika zu sichern, müssen neue, einzigartige Angriffspunkte in bakteriellen Zellmembranen erforscht werden. Denn sobald eine bakterielle Zellwand ihre Struktur und Funktion verliert, stirbt auch das Bakterium. Um dieses Ziel zu erreichen, untersucht das Team um Dr. Urner, der die länderübergreifende Forschung zwischen der TU Dortmund und der University of Oxford koordinierte, Bestandteile bakterieller Zellmembranen. Dabei beobachtete das Team eine neue Bindung zwischen Proteinen, die Osmose, Vitamin- oder Wirkstofftransport regulieren, und dem sogenannten „Lipopolysaccharid (LPS)“. Nach bisherigem Kenntnisstand ermöglicht die Bindung von LPS an Proteinen den Aufbau bakterieller Zellmembranen. Dieses Wissen ist ent­schei­dend für die Weiterentwicklung von Reserveantibiotika, wie z.B. Colistin. „Die neu entdeckte Protein-LPS-Bindung liefert neue Ansatzpunkte für Antibiotika, die lebenswichtige Prozesse in Bakterien ausschalten“, sagt Dr. Urner.

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