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Chemiegebäude: Ein großes, breites, graues Gebäude mit Fensterfronten und Balkonen vor den Fenstern, die mit roten Metallstangen abgegrenzt werden. In der Mitte eine Treppe, auf der Menschen sitzen und links vor der Treppe Fahrräder in Fahrradständern. © Roland Baege​/​TU Dortmund
Neues aus der Fakultät

Archiv 2017

TU Dortmund untersucht Reaktivität von Ri­bo­zy­men in „Ursuppe“ des Lebens

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  • Neues aus der Fakultät 2017
Die Arbeitsgruppe von Prof. Roland Winter hat in Zusammenarbeit mit der Theoriegruppe von Prof. Dominik Marx an der Ruhr-Universität Bochum (RUB) den Einfluss von Druck auf die Reaktivität eines Ribozyms untersucht. Ribozyme sind aktive Ribonukleinsäure-Moleküle in Zellen, die ähnlich den Enzymen auf Proteinbasis chemische Reaktionen verstärken, also katalysieren. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler fanden heraus, dass in der Ursuppe – unter den Bedingungen, unter denen Leben entstanden sein könnte – Ribozyme besonders reaktiv sein können. Die Arbeit wurde in dem renommierten Wissenschaftsmagazin „Nature Communications“ publiziert.
Portrait Roland Winter © CCB​/​TU Dortmund
Prof. Roland Winter

Für die Entdeckung der Ribozyme wurden S. Altman und T. R. Cech 1989 mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet. Bis zu diesem Zeitpunkt hatte man angenommen, dass in der Zelle ausschließlich Proteine katalytische Aktivität besitzen. Weitreichende Auswirkungen hat die Entdeckung der Ribozyme vor allem im Bereich der che­mi­schen Evolution, d. h. für das Verständnis der Entstehung des Lebens, da sie die Hypothese einer „RNA-Welt“ stützt. Diese Welt basierte auf Ribonukleinsäuren (RNA) als universellen Bau­stei­nen zur Informationsspeicherung und zur Katalyse chemischer Reaktionen.

Entstehung unter ex­tre­men Bedingungen

Das Leben auf unserer Erde könnte möglicherweise an Hydrothermalquellen und in vulkanischen Umgebungen in der Tiefsee, wo unwirtlich hohe Temperaturen und hohe Drücke vorherrschen, entstanden sein. Daher lag es für die Forscherinnen und Forscher nahe, dass diese ex­tre­men Bedingungen Reaktionen der Ribozyme beeinflussen. Genau dies wollten die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler im Detail untersuchen. Sie wählten das Haarnadel-Ribozym, das in der Lage ist, sich selbst in eine brauchbare Länge zu schneiden. Damit können größere funktionelle RNA-Einheiten aufgebaut werden.

Durch Kombination einer Reihe experimenteller und theoretischer Methoden konnten sie nachweisen, dass die eigentliche Reaktion des Ribozyms, der Katalyseschritt, in der Tat durch Druck drastisch beschleunigt werden kann. Die Ergebnisse zeigen weiterhin, dass der bislang wenig erforschte Parameter Druck effizient genutzt werden kann, um biokatalytische Reaktionen zu beschleunigen. Dahinter verbirgt sich ein großes Potenzial für biotechnologische Anwendungen.

 

Zusammenarbeit von For­scher­grup­pe und Exzellenzcluster RESOLV

Die Arbeit wurde im Rahmen der DFG-For­scher­grup­pe FOR 1979 („Exploring the Dynamical Landscape of Biomolecular Systems by Pressure“) und des Exzellenzclusters RESOLV (EXC 1069) durchgeführt. Einerseits zielt ihre Forschung darauf ab, die Grenzen des Lebens unter Extrembedingungen aufzuspüren. Das untersucht die For­scher­grup­pe, indem sie mit Hilfe verschiedener Experimente und Computersimulationen Informationen über die strukturellen, dynamischen und funktionellen Eigenschaften biomolekularer Systeme unter Extrembedingungen gewinnt – Bedingungen, wie sie beispielsweise in der Tiefsee vorherrschen, in der Organismen in zehn Kilometern Tiefe bei Drücken von 1000 Atmosphären leben. Andererseits wird der Einfluss der Lösungsmittelumgebung von Biomolekülen auf deren Struktur, Reaktivität und Wechselwirkungen untersucht, um dadurch besser zu verstehen, welche Lösungsmittelbestandteile (Kosolventien) effizient zur Stabilisierung von Biomolekülen eingesetzt werden können.

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