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Einblick in Proteine durch "ultra-schnelles" Ro­tie­ren um den magischen Winkel

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  • Neues aus der Fakultät 2019

Auf dem Cover der Zeitschrift An­ge­wand­te Chemie werden die Ergebnisse der Gruppe um Prof. Rasmus Linser (CCB, TU Dortmund) zu Verbesserungen in der Festkörper-NMR-Spektroskopie präsentiert: Magnetresonanz- (NMR-) Spektroskopie mit ultra-schnellem Magic-Angle-Spinning ermöglicht nun Charakterisierung von Proteinstruktur und –dynamik mittels Kleinstmengen nichtdeuterierter Proteinen in der Festphase.

Cover Angewandte Chemie © An­ge­wand­te Chemie

In der Arbeit der neu an der Fakultät CCB berufenen Gruppe um Prof. Dr. Rasmus Linser, die sich mit Ent­wick­lung und Anwendung von innovativer NMR-spektroskopischer Methodik befasst, zeigen die Autoren, wie die Festkörper-NMR einen Schritt weiter in Richtung universeller Einsetzbarkeit geht. Mussten vor einem Jahrzehnt noch Proteinmengen von 30-50 mg verwendet werden, konnten in den letzten Jahren durch schnelleres Ro­tie­ren der Proben um den „magischen Winkel“ die notwendigen Mengen etwa um den Faktor 10 reduziert werden. Es wurde allerdings vollständige Deuterierung für die Proteine verwendet, was präparativ aufwendig war und viele potentielle Anwendungen ausschloss. Mit der neuesten Generation ultraschneller Rotoren, die bis zu 110 000 Ro­ta­tio­nen pro Sekunde vollführen, kann – so zeigen Linser und Kollegen – bei weiterer Reduktion der Proteinmenge auf ein halbes Milligramm, auch auf die Deuterierung verzichtet werden. Dieser Ansatz ist kein fauler Kompromiss, sondern bietet im Gegenteil zusätzliche Möglichkeiten, die Proteine im Hinblick auf ihre biologische Funktion hin zu untersuchen. Insbesondere können neben der Struktur und der ortsaufgelösten Dynamik durch die Verfügbarkeit von Seitenkettenprotonen für die Analyse auch Informationen wie die Protonierungszustände von Histidinseitenketten erhalten werden.

Diese Arbeiten, welche durch die DFG im Rahmen vom Emmy-Noether-Programm, SFB 749 und Exzellenzcluster CIPSM gefördert wurden, werden momentan als wichtiger Beitrag im Journal An­ge­wand­te Chemie gehandelt und auf der Titelseite einer der nächsten Ausgaben (s. Bild) gut sichtbar für die Community platziert. Die neuen Möglichkeiten werden sich konstruktiv für das Verständnis von Proteinen und den mit ihnen im Zusammenhang stehenden Prozessen im menschlichen Körper nutzen lassen.

 

„Assessment of a large enzyme-drug complex by proton-detected solid-state NMR without deuteration“,

S. K. Vasa, H. Singh, K. Grohe and R. Linser,

Angew. Chem., Int. Ed., 2019, in press, DOI: 10.1002/anie.201811714.

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