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Ernst-Preis 2022 verliehen an zwei Forscher*innen der TU Dortmund

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  • Neues aus der Fakultät 2022
Bild von den Preisträgern des Ernst-Preis 2022, Shari Lorraine Meichsner und Dr. Alexander Klein, zusammen mit JProf. Dr. Kasanmascheff und Prof. Dr. Linser © Kasanmascheff​/​Linser​/​TU Dortmund

Shari Lorraine Meichsner und Dr. Alexander Klein aus den Arbeitsgruppen von JProf. Dr. Kasanmascheff und Prof. Dr. Linser wurden mit dem Ernst-Preis der GDCh-Fachgruppe Magnetische Resonanz ausgezeichnet. Die Ernst-Preise wurden anlässlich der 43. FGMR-Diskussionstagung für herausragende wissenschaftliche Publikationen aus dem Bereich der Magnetresonanzspektroskopie verliehen.

Shari Meichsner wurde für ihre Pub­li­ka­tion in Journal An­ge­wand­te Chemie ausgezeichnet. Für ihre Untersuchungen nutzte sie die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR), um die Struktur und Funktion der Ribonukleotid-Reduktase aufzuklären, ein essenzielles Protein, welches für die Her­stel­lung von DNA-Bau­steinen in den Zellen von fast allen Pflanzen, Säugetieren und auch des Menschen unverzichtbar ist. Das Besondere an dieser Veröffentlichung ist, dass alle Untersuchungen in vivo erfolgten, also in lebenden Zellen, statt wie üblich in vitro, also in einer künstlichen Umgebung. Ihre Erkenntnisse liefern wertvolle Erkenntnisse über die Proteinaktivität und ihre Regulierung in lebenden Zellen, was künftig für die Krebsforschung relevant werden kann.

Alexander Klein wurde für seine Pub­li­ka­tion im Journal PNAS ausgezeichnet. Die Arbeit zeigt, wie die Kombination aus protonendetektierter Festkörper-NMR Spektroskopie bei schnellem „magic angle spinning“ und neuen, hoch­di­men­sio­na­len Experimenten in vier und fünf Dimensionen die Grenzen der NMR-Spektroskopie für Proteine mit hohem Mo­le­ku­lar­ge­wicht durchbrechen kann. Am Beispiel des Proteins Tryptophan Synthase, ein Enzym, das aktiv als Biokatalysator und für die Ent­wick­lung neuer Antibiotika erforscht wird, zeigt die Pub­li­ka­tion in Kollaboration mit der Gruppe um Prof. Leonard Mueller von der UC Riverside, wie mittels der entwickelten Ansätze Proteine in der Größenordnung von mehr als 70 kDa zugänglich werden.

 

References:

S. L. Meichsner, Y. Kutin, M. Kasanmascheff, "In-Cell Characterization of the Stable Tyrosyl Radical in E. coli Ribonucleotide Reductase Using Advanced EPR Spectroscopy", Angew. Chem. Int. Ed. 2021, 60, 19155 (als ‘hot paper’ und für die Titelseite der Journal ausgewählt).

A. Klein, P. Rovó, V. V. Sakhrani, Y. Wang, J.B. Holmes, V. Liu, P. Skowronek, L. Kukuk, S. K. Vasa, P. Güntert, L. J. Mueller, R. Linser, "Atomic-resolution chemical characterization of (2x)72-kDa tryptophan synthase via four- and five-dimensional 1H-detected solid-state NMR“, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2022, 119 (4), e2114690119.

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