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Antrittsvorlesung von Prof. Dr. Christian Becker

Am Mittwoch, den 27. Mai 2009, fand die öffentliche Antrittsvorlesung von Herrn Prof. Dr. Christian Becker statt. Herr Prof. Becker hat mit dieser Veranstaltung sein Habilitationsverfahren erfolgreich abgeschlossen, und er erhielt vom Dekan der Fakultät Chemie, Herrn Prof. Heinz Rehage, die Lehrberechtigung für das Fach „Chemische Biologie“.

Herr Becker hat im Jahr 1993 an der TU Dortmund mit seinem Chemiestudium begonnen. Seine Diplomarbeit hat er am Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie unter der Leitung von Herrn Prof. W. Kreiser durchgeführt. Er ist für seine Doktorarbeit dann in den Arbeitskreis von Herrn Prof. R. S. Goody gewechselt. Nach seiner Promotionsprüfung im Juni 2001 arbeitete Herr Becker für 18 Monate in der Firma „Gryphon Therapeutics“ in San Francisco. Er analysierte dort die Struktur und Funktion von chemisch synthetisierten und mechanisch sensitiven Ionenkanälen. Nach seinem Postdoc Aufenthalt verbrachte Herr Becker einen Monat am Max-Planck-Institut für Biochemie in München, bevor er dann wieder an das MPI nach Dortmund zurückkam. Herr Becker hat im November 2007 sein Habilitationsverfahren eingereicht, und er wurde auch bereits zu diesem Zeitpunkt auf eine Stelle als W2-Professor an die TU München berufen. Die Arbeitsgebiete von Herrn Becker sind weit gestreut, und sie beschäftigen sich mit der gezielten Synthese und der Modifikation von Proteinen durch Semisynthese.

Die Fähigkeit Proteine im Labor herzustellen, ihre Primärstruktur und damit auch ihre Eigenschaften kontrolliert zu verändern, ist von besonderer Bedeutung in der modernen biochemischen Forschung. Chemoselektive Reaktionen erweitern das Methodenspektrum, das zur Modifikation von Proteinen genutzt wird und ermöglichen die Verknüpfung des klassischen Wegs der Überexpression mit Methoden der chemischen Peptidsynthese. Damit werden neue, modifizierte Zielproteine oder Proteinanaloga zugänglich.

Ein solches Zielprotein ist das Prion Protein, welches durch Semisynthese mit einem C-terminalen Lipidanker ausgestattet wird, über den es an Membranen angebunden werden kann. Diese semisynthetischen Varianten des Prion Proteins erlauben die Untersuchung der Umwandlung in die krankmachende Isoform des Proteins, die Grundlage der Prionen-erkrankungen, im natürlichen membrangebundenen Zustand.